Gustducin

Gustducin (von lat. gustus ‚Geschmack‘ und ducere ‚führen‘) ist ein heterotrimeres G-Protein, das bei manchen Geschmacksrezeptoren vorkommt und am Süß-, Umami- und Bitter-Geschmack beteiligt ist.

Eigenschaften

Gustducin besteht als großes G-Protein aus drei Untereinheiten, GNAT3 (α-Untereinheit), GNB1 (β-Untereinheit) und GNG13 (γ-Untereinheit). Es ist strukturell verwandt mit dem G-Protein Transducin aus dem Sehvorgang. Es gehört zu den inhibitorischen Gi/o-Proteinen.[1] Der Rezeptor für den Bittergeschmack besteht aus T2R-Proteinen, der für den Süßgeschmack aus T1R2 und T1R3 und der für den Umami-Geschmack aus T1R1 und T1R3.[2][3] Nach Bindung an einen dieser G-Protein-gekoppelten Rezeptoren bindet Gβγ an die Phospholipase PLCβ2 und aktiviert sie zur Spaltung von PIP2, wodurch Diacylglycerol und IP3 freigesetzt werden und IP3 einen Einstrom von Calciumionen aus dem ER bewirkt.[4][2] Diacylglycerol und Calciumionen aktivieren die Proteinkinase C, die den Kationenkanal TRPM5 aktivierend phosphoryliert. Die Calciumionen bewirken eine Öffnung von TRPM5, der wiederum eine Öffnung spannungsgesteuerter Natriumkanäle (VGSC) und eine Depolarisation der Zelle induziert. Die depolarisierte Zelle setzt ATP als Botenstoff frei. Zudem bindet bei Rezeptoraktivierung eine Phosphodiesterase an die α-Untereinheit von Gustducin und wird enthemmt, cAMP zu spalten. Daraufhin werden Kationenkanäle geöffnet, die zuvor durch zyklische Nukleotidmonophosphate wie cAMP gehemmt wurden. Durch die geöffneten Kanäle strömen Natrium- und Calciumionen in die Zelle und sie wird zusätzlich depolarisiert.[5][2]

Einzelnachweise

  1. ↑ S. M. Bernhard, J. Han, T. Che: GPCR-G protein selectivity revealed by structural pharmacology. In: The FEBS journal. Band 291, Nummer 13, Juli 2024, S. 2784–2791, doi:10.1111/febs.17049, PMID 38151714, PMC 1120975 (freier Volltext).
  2. ↑ a b c S. C. Kinnamon: Taste receptor signalling - from tongues to lungs. In: Acta physiologica. Band 204, Nummer 2, Februar 2012, S. 158–168, doi:10.1111/j.1748-1716.2011.02308.x, PMID 21481196, PMC 3704337 (freier Volltext).
  3. ↑ R. K. Palmer: The pharmacology and signaling of bitter, sweet, and umami taste sensing. In: Molecular interventions. Band 7, Nummer 2, April 2007, S. 87–98, doi:10.1124/mi.7.2.9, PMID 17468389.
  4. ↑ R. Yoshida, Y. Ninomiya: Mechanisms and Functions of Sweet Reception in Oral and Extraoral Organs. In: International Journal of Molecular Sciences. Band 25, Nummer 13, Juli 2024, S. , doi:10.3390/ijms25137398, PMID 39000505, PMC 1124242 (freier Volltext).
  5. ↑ E. von Molitor, K. Riedel, M. Krohn, M. Hafner, R. Rudolf, T. Cesetti: Sweet Taste Is Complex: Signaling Cascades and Circuits Involved in Sweet Sensation. In: Frontiers in human neuroscience. Band 15, 2021, S. 667709, doi:10.3389/fnhum.2021.667709, PMID 34239428, PMC 8258107 (freier Volltext).
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