Orange Carotinoid Protein

Orange Carotinoid Protein
OCP mit gebundenem Canthaxanthin (cyan), welches über beide Domänen eingelagert ist. „Die N-terminale Extension“ (NTE) ist blau eingefärbt.

Vorhandene Strukturdaten: 3MG1

Masse/Länge Primärstruktur 34,6 kDa
Bezeichner
Gen-Name(n) OCP
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Cyanobakterien

Das Orange Carotinoid Protein (OCP) ist ein wasserlösliches Protein, welches Cyanobakterien vor lichtinduziertem Stress schützt. Es bindet ein ketoliertes Carotinoid als Chromophor und existiert in zwei Zuständen: die inaktive orange Form (OCPO) und die aktivierte rote Form (OCPR).[1] Durch intensive Sonneneinstrahlung wird das OCP durch Lichtabsorption aktiviert und ist nur in der roten Form in der Lage, an den Phycobilisomen der Cyanobakterien zu binden und die überschüssige Energie als Wärme abzugeben. Dieser Vorgang wird als Nicht-photochemisches Quenching (NPQ) bezeichnet. Das Protein wurde erstmalig 1981 von Holt & Krogmann beschrieben, wobei zwei Jahrzehnte unklar war, was dessen Funktion sein könnte.[2] Erst im Jahr 2003[3] wurde die Struktur erstmalig beschrieben und 2006[4] die Funktion aufgeklärt.

Struktur

Das OCP besteht aus zwei Domänen: der N-terminalen Domäne (NTD) und der C-terminalen Domäne (CTD), die über einen flexiblen Linker miteinander verbunden sind.[3] Die NTD besteht aus zwei Bündeln mit je vier α-Helices und ist somit ausschließlich α-helikal. Die CTD ist eine Mischung aus α-Helices und β-Faltblättern und wird der nuclear transport factor 2 (NTF2)-Superfamilie zugeordnet. Ein „verlängerter Arm“, die sogenannte N-terminal Extension (NTE), liegt im geschlossenen Zustand an der CTD an. Das Carotinoid liegt in beiden Domänen und ist durch zwei Wasserstoffbrückenbindungen eines Tryptophans bzw. eines Tyrosins in der CTD nicht-kovalent gebunden. Für die Photoschaltbarkeit des Proteins ist es essenziell, dass ein ketoliertes Carotinoid wie Echinenon oder Canthaxanthin gebunden ist, da nur diese zu einer Photoschaltbarkeit des Proteins führen.[5]

Bisher ist lediglich von der orange Form eine Kristallstruktur vorhanden, da das Protein in der roten Form nicht kristallisiert. Eine mögliche Struktur der roten Form wurde mittels Cryo-Elektronenmikroskopie veröffentlicht.[6] Bemerkenswert bezüglich des OCPs ist dabei eine auffällige Dimerisierung, bei der zwei OCP Moleküle miteinander assoziieren.[7]

Es ist zudem nicht unüblich, dass beide Domänen separat in den Genomen von Cyanobakterien codiert sein können. Diese werden im Falle der NTD als „HCP“ (Helical Carotenoid Protein) und im Falle der CTD als „CTDH“ (C-terminal Domain Homolog) bezeichnet und bilden eigenständige Klassen carotinoidbindender Proteine.[8][9]

Photoschaltbarkeit und Nicht-photochemisches Quenching (NPQ)

Im Falle starker Sonneneinstrahlung sind die Prozesse der Photosynthese in den Cyanobakterien überlastet. Es stauen sich Elektronen an den Proteinkomplexen des Photosyntheseapparats, die nicht mehr adäquat übertragen werden können. In diesem Fall wird das OCP durch die intensive Sonneneinstrahlung photogeschaltet.[4] Dabei werden die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der CTD und dem Carotinoid gelöst, und das Protein ändert seine Konformation. Es verändert dabei seine Farbe von orange zu rot. Nur in dieser photoaktiven bzw. roten Form kann das OCP an den Kern der Phycobilisomen binden.[10] Die überschüssige Energie der Phycobilisomen wird an das Carotinoid des OCPs übertragen, welches die Energie in Form von Wärme abgibt. Dieser Mechanismus der Photoprotektion wird als Nicht-photochemisches Quenching bezeichnet. Wenn die Lichteinstrahlung nachlässt, wird das OCP durch die Interaktion mit einem weiteren Protein, dem Fluorescence Recovery Protein (FRP), von den Phycobilisomen gelöst und in seine orangefarbene Form zurückgeführt.[11] Dieser Prozess geschieht auch ohne Licht, allerdings deutlich langsamer. Die NTE liegt im geschlossenen Zustand an der CTD an und löst sich im geschalteten Zustand von der CTD ab. FRP bindet wahrscheinlich an der gleichen Position in der CTD, sodass die NTE im orangen Zustand verhindert, dass FRP am OCP binden kann.[12]

Das OCP durchläuft beim Schalten mit Licht und bei der Relaxation mehrere Intermediate, die – Stand heute – nur sehr schwer beschreibbbar sind. Es gibt mittlerweile einige Modelle, die eine bestimmte Zahl an Zwischenzuständen enthalten.[13]

Einzelnachweise

  1. ↑ Adjélé Wilson, Claire Punginelli, Andrew Gall, Cosimo Bonetti, Maxime Alexandre, Jean-Marc Routaboul, Cheryl A. Kerfeld, Rienk van Grondelle, Bruno Robert, John T. M. Kennis, Diana Kirilovsky: A photoactive carotenoid protein acting as light intensity sensor. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 105, Nr. 33, 19. August 2008, S. 12075–12080, doi:10.1073/pnas.0804636105, PMID 18687902, PMC 2575289 (freier Volltext) – (pnas.org [abgerufen am 23. April 2025]).
  2. ↑ Thomas Kay Holt, David W. Krogmann: A carotenoid-protein from cyanobacteria. In: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. Band 637, Nr. 3, Oktober 1981, S. 408–414, doi:10.1016/0005-2728(81)90045-1 (elsevier.com [abgerufen am 23. April 2025]).
  3. ↑ a b Cheryl A Kerfeld, Michael R Sawaya, Vishnu Brahmandam, Duilio Cascio, Kwok Ki Ho, Colleen C Trevithick-Sutton, David W Krogmann, Todd O Yeates: The Crystal Structure of a Cyanobacterial Water-Soluble Carotenoid Binding Protein. In: Structure. Band 11, Nr. 1, Januar 2003, S. 55–65, doi:10.1016/S0969-2126(02)00936-X (elsevier.com [abgerufen am 23. April 2025]).
  4. ↑ a b Adjélé Wilson, Ghada Ajlani, Jean-Marc Verbavatz, Imre Vass, Cheryl A. Kerfeld, Diana Kirilovsky: A Soluble Carotenoid Protein Involved in Phycobilisome-Related Energy Dissipation in Cyanobacteria. In: The Plant Cell. Band 18, Nr. 4, April 2006, ISSN 1040-4651, S. 992–1007, doi:10.1105/tpc.105.040121, PMID 16531492, PMC 1425857 (freier Volltext) – (oup.com [abgerufen am 23. April 2025]).
  5. ↑ Adjele Wilson, James N. Kinney, Petrus H. Zwart, Claire Punginelli, Sandrine D'Haene, François Perreau, Michael G. Klein, Diana Kirilovsky, Cheryl A. Kerfeld: Structural Determinants Underlying Photoprotection in the Photoactive Orange Carotenoid Protein of Cyanobacteria. In: Journal of Biological Chemistry. Band 285, Nr. 24, Juni 2010, S. 18364–18375, doi:10.1074/jbc.M110.115709, PMID 20368334, PMC 2881762 (freier Volltext) – (elsevier.com [abgerufen am 27. April 2025]).
  6. ↑ María Agustina Domínguez-Martín, Paul V. Sauer, Henning Kirst, Markus Sutter, David Bína, Basil J. Greber, Eva Nogales, Tomáš Polívka, Cheryl A. Kerfeld: Structures of a phycobilisome in light-harvesting and photoprotected states. In: Nature. Band 609, Nr. 7928, 22. September 2022, ISSN 0028-0836, S. 835–845, doi:10.1038/s41586-022-05156-4 (nature.com [abgerufen am 27. April 2025]).
  7. ↑ Maksym Golub, Marcus Moldenhauer, Franz-Josef Schmitt, Artem Feoktystov, Hugo Mändar, Eugene Maksimov, Thomas Friedrich, Jörg Pieper: Solution Structure and Conformational Flexibility in the Active State of the Orange Carotenoid Protein: Part I. Small-Angle Scattering. In: The Journal of Physical Chemistry B. Band 123, Nr. 45, 14. November 2019, ISSN 1520-6106, S. 9525–9535, doi:10.1021/acs.jpcb.9b05071 (acs.org [abgerufen am 27. April 2025]).
  8. ↑ Matthew R. Melnicki, Ryan L. Leverenz, Markus Sutter, Rocío López-Igual, Adjélé Wilson, Emily G. Pawlowski, François Perreau, Diana Kirilovsky, Cheryl A. Kerfeld: Structure, Diversity, and Evolution of a New Family of Soluble Carotenoid-Binding Proteins in Cyanobacteria. In: Molecular Plant. Band 9, Nr. 10, 10. Oktober 2016, ISSN 1674-2052, S. 1379–1394, doi:10.1016/j.molp.2016.06.009, PMID 27392608 (elsevier.com [abgerufen am 27. April 2025]).
  9. ↑ Fernando Muzzopappa, Adjélé Wilson, Vinosa Yogarajah, Sandrine Cot, François Perreau, Cédric Montigny, Céline Bourcier de Carbon, Diana Kirilovsky: Paralogs of the C-Terminal Domain of the Cyanobacterial Orange Carotenoid Protein Are Carotenoid Donors to Helical Carotenoid Proteins. In: Plant Physiology. Band 175, Nr. 3, November 2017, ISSN 0032-0889, S. 1283–1303, doi:10.1104/pp.17.01040 (oup.com [abgerufen am 27. April 2025]).
  10. ↑ Michal Gwizdala, Adjélé Wilson, Diana Kirilovsky: In Vitro Reconstitution of the Cyanobacterial Photoprotective Mechanism Mediated by the Orange Carotenoid Protein in Synechocystis PCC 6803. In: The Plant Cell. Band 23, Nr. 7, Juli 2011, ISSN 1040-4651, S. 2631–2643, doi:10.1105/tpc.111.086884, PMID 21764991, PMC 3226224 (freier Volltext) – (oup.com [abgerufen am 27. April 2025]).
  11. ↑ Michal Gwizdala, Adjélé Wilson, Amin Omairi-Nasser, Diana Kirilovsky: Characterization of the Synechocystis PCC 6803 Fluorescence Recovery Protein involved in photoprotection. In: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. Band 1827, Nr. 3, März 2013, S. 348–354, doi:10.1016/j.bbabio.2012.11.001 (elsevier.com [abgerufen am 27. April 2025]).
  12. ↑ Nikolai N. Sluchanko, Yury B. Slonimskiy, Marcus Moldenhauer, Thomas Friedrich, Eugene G. Maksimov: Deletion of the short N‐terminal extension in OCP reveals the main site for FRP binding. In: FEBS Letters. Band 591, Nr. 12, Juni 2017, ISSN 0014-5793, S. 1667–1676, doi:10.1002/1873-3468.12680 (wiley.com [abgerufen am 27. April 2025]).
  13. ↑ Elena A. Andreeva, Stanisław Niziński, Adjélé Wilson, Matteo Levantino, Elke De Zitter, Rory Munro, Fernando Muzzopappa, Aurélien Thureau, Ninon Zala, Gotard Burdzinski, Michel Sliwa, Diana Kirilovsky, Giorgio Schirò, Jacques-Philippe Colletier: Oligomerization processes limit photoactivation and recovery of the orange carotenoid protein. In: Biophysical Journal. Band 121, Nr. 15, August 2022, S. 2849–2872, doi:10.1016/j.bpj.2022.07.004, PMID 35794830, PMC 9388578 (freier Volltext) – (elsevier.com [abgerufen am 27. April 2025]).
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