Laminine

Die Laminine sind kollagenähnliche Glykoproteine und ein Bestandteil der extrazellulären Matrix.^[1] Laminine findet man in allen Basallaminae, und sie weisen Bindungsstellen für Zelloberflächen-Rezeptoren auf.^[2] Zusammen mit Kollagen Typ IV, Nidogen und dem Heparansulfat-Proteoglykan Perlecan bilden die Laminine die erwähnten Basalmembranen. Weitere wichtige Komponenten der Basallamina sind Fibronektin und eine Reihe anderer Proteoglykane.

Fünfzehn Laminin-Isoformen sind bislang bekannt. Diese sind gewebespezifisch im tierischen Organismus verteilt. Das Laminin-Molekül besteht aus einer α-, einer β- und einer γ-Proteinkette, die sich in heterotrimerer Form zum jeweiligen Laminin-Molekül zusammensetzen.^[3] Hierbei ist zu beachten, dass 5 verschiedene α-Ketten, 3 verschiedene β-Ketten und 3 verschiedene γ-Ketten bislang nachgewiesen wurden.

Es wurden bislang folgende Kombinationen der Proteinketten in den Laminin-Isoformen entdeckt (nicht zu verwechseln mit den Laminen, die sich nur im Zellkern der meisten Tiere befinden):^[4]

• Laminin-1: α1β1γ1 (Laminin-111)
• Laminin-2: α2β1γ1 (Laminin-211)
• Laminin-3: α1β2γ1 (Laminin-121)
• Laminin-4: α2β2γ1 (Laminin-221)
• Laminin-5: α3β3γ2 (Laminin-332)
• Laminin-6: α3β1γ1 (Laminin-311)
• Laminin-7: α3β2γ1 (Laminin-321)
• Laminin-8: α4β1γ1 (Laminin-411)
• Laminin-9: α4β2γ1 (Laminin-421)
• Laminin-10: α5β1γ1 (Laminin-511)
• Laminin-11: α5β2γ1 (Laminin-521)
• Laminin-12: α2β1γ3 (Laminin-213)
• Laminin-13: α3β2γ3 (Laminin-323)
• Laminin-14: α4β2γ3 (Laminin-423)
• Laminin-15: α5β2γ3 (Laminin-523)

• Heparansulfat
• Proteoglykan

1. ↑ R Timpl, GR. Martin, P. Bruckner, G. Wick, H. Wiedemann: Nature of the collagenous protein in a tumor basement membrane. In: Eur J Biochem. 84. Jahrgang, Nr. 1, März 1978, S. 43–52, PMID 648517. 
2. ↑ Madeleine Durbeej: Laminins. In: Cell and Tissue Research. Band 339, Nr. 1, Januar 2010, ISSN 0302-766X, S. 259–268, doi:10.1007/s00441-009-0838-2. 
3. ↑ H. Colognato, P. D. Yurchenco: Form and function: the laminin family of heterotrimers. In: Developmental Dynamics. Band 218, Nr. 2, Juni 2000, ISSN 1058-8388, S. 213–234, doi:10.1002/(SICI)1097-0177(200006)218:2<213::AID-DVDY1>3.0.CO;2-R, PMID 10842354. 
4. ↑ M. Aumailley, L. Bruckner-Tuderman, WG. Carter et al.: A simplified laminin nomenclature. In: Matrix Biol. 24. Jahrgang, Nr. 5, August 2005, S. 326–32, doi:10.1016/j.matbio.2005.05.006, PMID 15979864.