FYVE-Domäne

Die FYVE-Domäne (auch FYVE-Finger-Domäne) ist eine Proteindomäne, die nach vier Proteinen benannt wurde, bei denen sie gefunden wurde: Fab 1 (yeast orthologue of PIKfyve), YOTB, Vac 1 (vesicle transport protein) und EEA1.

Eigenschaften

Es gibt insgesamt 30 Proteine mit FYVE-Domäne im menschlichen Genom (38 vorhergesagte Proteine[1]).[2] Die FYVE-Domäne besteht aus etwa 80 Aminosäuren.[1] Sie bindet zwei Zinkionen[3][4] und neigt zur Ausbildung von Dimeren.[1] Die FYVE-Domäne bindet Phosphatidylinositol 3-phosphat[5] vor allem an der Oberfläche früher Endosomen.[6][7] Abhängig vom pH-Wert taucht die FYVE-Domäne in Biomembranen ein,[8][1] analog einer fusogenen Domäne. Sie besteht aus zwei kurzen β-Haarnadel-Schleifen gefolgt von einer langen α-Helix.[9] Die FYVE-Domäne besitzt Ähnlichkeiten mit der RING-Domäne und dem PHD-Finger. Manche Proteine mit FYVE-Domäne besitzen zusätzlich die Sequenz R+HHC+XCG mit + als geladene Aminosäure und X als beliebiger Aminosäure.[4]

Beispiele

Menschliche Proteine mit FYVE-Domäne sind ANKFY1, EEA1, FGD1, FGD2, FGD3, FGD4, FGD5, FGD6, FYCO1, HGS, MTMR3, MTMR4, PIKFYVE, PLEKHF1, PLEKHF2, RUFY1, RUFY2, RUFY3, RUFY4, WDFY1, WDFY2, WDFY3, ZFYVE1, ZFYVE9, ZFYVE16, ZFYVE19, ZFYVE20, ZFYVE21, ZFYVE26, ZFYVE27 und ZFYVE28.

Einzelnachweise

  1. ↑ a b c d A. Hayakawa, S. Hayes, D. Leonard, D. Lambright, S. Corvera: Evolutionarily conserved structural and functional roles of the FYVE domain. In: Biochemical Society symposium. Nummer 74, 2007, S. 95–105, doi:10.1042/BSS0740095, PMID 17233583.
  2. ↑ A. Simonsen, H. Stenmark: PX domains: attracted by phosphoinositides. In: Nature cell biology. Band 3, Nummer 8, August 2001, S. E179–E182, doi:10.1038/35087112, PMID 11483972.
  3. ↑ T. G. Kutateladze: Phosphatidylinositol 3-phosphate recognition and membrane docking by the FYVE domain. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1761, Nummer 8, August 2006, S. 868–877, doi:10.1016/j.bbalip.2006.03.011, PMID 16644267, PMC 2740714 (freier Volltext).
  4. ↑ a b InterPro: FYVE zinc finger (PF01363) - Pfam entry - InterPro, accessdate: 3. Januar 2026
  5. ↑ J. M. Gaullier, A. Simonsen, A. D'Arrigo, B. Bremnes, H. Stenmark, R. Aasland: FYVE fingers bind PtdIns(3)P. In: Nature. Band 394, Nummer 6692, Juli 1998, S. 432–433, doi:10.1038/28767, PMID 9697764.
  6. ↑ G. Eitzen, C. C. Smithers, A. G. Murray, M. Overduin: Structure and function of the Fgd family of divergent FYVE domain proteins. In: Biochemistry and cell biology = Biochimie et biologie cellulaire. Band 97, Nummer 3, Juni 2019, S. 257–264, doi:10.1139/bcb-2018-0185, PMID 30308128.
  7. ↑ D. J. Gillooly, A. Simonsen, H. Stenmark: Cellular functions of phosphatidylinositol 3-phosphate and FYVE domain proteins. In: The Biochemical journal. Band 355, Pt 2April 2001, S. 249–258, doi:10.1042/0264-6021:3550249, PMID 11284710, PMC 1221734 (freier Volltext).
  8. ↑ J. He, M. Vora, R. M. Haney, G. S. Filonov, C. A. Musselman, C. G. Burd, A. G. Kutateladze, V. V. Verkhusha, R. V. Stahelin, T. G. Kutateladze: Membrane insertion of the FYVE domain is modulated by pH. In: Proteins. Band 76, Nummer 4, September 2009, S. 852–860, doi:10.1002/prot.22392, PMID 19296456, PMC 2909462 (freier Volltext).
  9. ↑ S. Misra, J. H. Hurley: Crystal structure of a phosphatidylinositol 3-phosphate-specific membrane-targeting motif, the FYVE domain of Vps27p. In: Cell. Band 97, Nummer 5, Mai 1999, S. 657–666, doi:10.1016/s0092-8674(00)80776-x, PMID 10367894.
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